異常的蛋白質空間結構很可能導致其生物活性的降低、喪失，甚至會導致疾病，瘋牛病，Alzheimer's 症等都是由於蛋白質折疊異常引起的疾病。蛋白質如何在細胞內正確地折疊?為什麼這個過程有時會失敗?過去四十年間關於蛋白質折疊過程的研究集中在當變性劑被緩沖液稀釋後變性的蛋白質如何再重新折疊這一問題上。但是這樣的體外研究與真正的細胞內情況相去甚遠。強調活體細胞內的蛋白質正常折疊、異常折疊的研究，尤其是折疊催化劑、分子伴侶和大分子的參與是這一領域目前的研究熱點。在功能和結構細節上闡明關於蛋白質折疊的過程將對相關疾病的預防和治療有重要意義。

　　肽單位(peptide unit):又稱為肽基(peptide group)，是肽鍵主鏈上的重復結構。是由參與肽鏈形成的氮原子，碳原子和它們的4個取代成分：羰基氧原子，酰氨氫原子和兩個相鄰α-碳原子組成的一個平面單位。

　　蛋白質一級結構(primary structure)：指蛋白質中共價連接的氨基酸殘基的排列順序。

　　蛋白質二級結構(protein在蛋白質分子中的局布區域內氨基酸殘基的有規則的排列。常見的有二級結構有α-螺旋和β-折疊。二級結構是通過骨架上的羰基和酰胺基團之間形成的氫鍵維持的。

　　蛋白質三級結構(protein tertiary structure): 蛋白質分子處於它的天然折疊狀態的三維構象。三級結構是在二級結構的基礎上進一步盤繞，折疊形成的。三級結構主要是靠氨基酸側鏈之間的疏水相互作用，氫鍵，范德華力和鹽鍵維持的。

　　蛋白質四級結構(protein quaternary structure):多亞基蛋白質的三維結構。實際上是具有三級結構多肽(亞基)以適當方式聚合所呈現的三維結構。

　　超二級結構(super-secondary structure):也稱為基元(motif).在蛋白質中，特別是球蛋白中，經常可以看到由若干相鄰的二級結構單元組合在一起，彼此相互作用，形成有規則的，在空間上能辨認的二級結構組合體。

　　結構域(domain):在蛋白質的三級結構內的獨立折疊單元。結構域通常都是幾個超二級結構單元的組合。

　　二硫鍵(disulfide bond):通過兩個(半胱氨酸)巯基的氧化形成的共價鍵。二硫鍵在穩定某些蛋白的三維結構上起著重要的作用。

　　范德華力(van der Waals force):中性原子之間通過瞬間靜電相互作用產生的一弱的分子之間的力。當兩個原子之間的距離為它們范德華力半徑之和時，范德華力最強。強的范德華力的排斥作用可防止原子相互靠近。

　　α-螺旋(α-heliv):蛋白質中常見的二級結構，肽鏈主鏈繞假想的中心軸盤繞成螺旋狀，一般都是右手螺旋結構，螺旋是靠鏈內氫鍵維持的。每個氨基酸殘基(第n個)的羰基與多肽鏈C端方向的第4個殘基(第4+n個)的酰胺氮形成氫鍵。在古典的右手α-螺旋結構中，螺距為0.54nm，每一圈含有3.6個氨基酸殘基，每個殘基沿著螺旋的長軸上升0.15nm.

　　β-折疊(β-sheet): 蛋白質中常見的二級結構,是由伸展的多肽鏈組成的。折疊片的構象是通過一個肽鍵的羰基氧和位於同一個肽鏈的另一個酰氨氫之間形成的氫鍵維持的。氫鍵幾乎都垂直伸展的肽鏈，這些肽鏈可以是平行排列(由N到C方向)或者是反平行排列(肽鏈反向排列)。

　　β-轉角(β-turn)：也是多肽鏈中常見的二級結構,是連接蛋白質分子中的二級結構(α-螺旋和β-折疊)，使肽鏈走向改變的一種非重復多肽區，一般含有2～16個氨基酸殘基。含有5個以上的氨基酸殘基的轉角又常稱為環(loop)。常見的轉角含有4個氨基酸殘基有兩種類型：轉角I的特點是：第一個氨基酸殘基羰基氧與第四個殘基的酰氨氮之間形成氫鍵;轉角Ⅱ的第三個殘基往往是甘氨酸。這兩種轉角中的第二個殘侉大都是脯氨酸。